مقاله بیوشیمی ذرت با word دارای 89 صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مقاله بیوشیمی ذرت با word  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

این پروژه توسط مرکز مرکز پروژه های دانشجویی آماده و تنظیم شده است

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مقاله بیوشیمی ذرت با word،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

بخشی از متن مقاله بیوشیمی ذرت با word :

بیوشیمی ذرت

مقدمه
در جهان پیچیده امروز پایایی و دوام ملت‌ها منوط به تحقیقات اساسی در کلیه زمینه‌های کشاورزی، صنعت و ; است. تحقیقات ضامن خودکفایی و استقلال کشور است. رونق کشاورزی یک بعد توسعه است که ما در رسیدن به خودکفایی و در نهایت به استقلال اقتصادی که ضامن استقلال سیاسی است، کمک زیادی می‌کند. تحقق این اهداف مقدس و بی‌نیازی از واردات مواد غذایی اهمیت ویژه‌ای دارد و ما ناچاریم به این سلاح، مسلح شویم. زیرا امروز سلاح مواد غذایی بزرگترین اهرم قدرت است که و کشورهای پیشرفته و صنعتی علیه یکدیگر و علیه کشورهای جهان سوم بکار می‌گیرند.

برای خودکفایی در زمینه کشاورزی، علاوه بر افزایش سطح کشت و افزایش عملکرد در واحد سطح، بایستی استفاده از واریته‌هایی را که دارای ارزش غذایی بالایی (بدون تاثیر بر عملکرد) هستند، نیز مهم دانست. عدم کنترل جمعیت و رشد روزافزون آن در جهان و تامین نیازهای غذایی بشر بیشتر از هر چیز ذهن انسان را به خود مشغول کرده است. لذا توجه به بهبود کیفیت و کمیت امری الزامی است.

جمعیت دنیا در حال حاضر متجاوز از 6 میلیارد نفر می‌باشد که کمبود غذا، قحطی و گرسنگی دامنگیر بیش از 700 میلیون نفر بوده و بالغ بر 3 میلیارد نفر دارای سوء تغذیه وجود دارند. علیرغم پیشرفت‌های قابل توجه در علوم، بدلیل کمبود مواد غذایی اکنون بیش از 5/1 میلیارد نفر به سوء تغذیه و بیماری‌های ناشی از آن مبتلا هستند.

طبق آمار سازمان برنامه و بودجه، طی 25 سال آینده، جمعیت ایران به دو برابر خواهد رسید. تامین غذای این جمعیت به عهده بخش کشاورزی می‌باشد. می‌بایست با برنامه‌ریزی صحیح، کنترل جمعیت، تهیه نظام کشت و بهره‌برداری درست از منابع تولید و نیروی انسانی، ماشین‌آلات، آب و خاک، بهره‌برداری از علوم ژنتیک و اصلاح نباتات، تولید ارقام مقاوم و واریته‌های پرمحصول و دارای کیفیت مناسب در این امر مهم کوشا بود. کارشناسان و محققان با ایجاد تغییرات ژنتیکی در گیاهان زراع سعی دارند که هرچه بیشتر بر میزان تولید افزوده و کیفیت محصولات را نیز بهبود بخشید.

متاسفانه کشور ما یکی از بزرگترین واردکنندگان مواد غذایی است و بخش مهمی از واردات را فرآورده های دامی تشکیل می‌دهد. از جمله راه‌های تامین پروتئین حیوانی در داخل کشور، افزایش تولید گوشت طیور است. برای تهیه خوراک دام و طیور از مواد غذایی مختلفی استفاده می‌گردد، که بیشترین آن ذرت می‌باشد و بیشترین رقم واردات بعد از گندم را به خود اختصاص داده است. ذرات از نظر مواد غذایی قابل هضم و انرژی، در میانه غلات در درجه اول اهمیت قرار گرفته است، اما کیفیت پروتئین آن پایین است.

در ذرت معمولی میزان دو اسید آمینه ضروری لیزین و تریپتوفان پایین است. اگر ذرت اساس تغذیه باشد، می‌بایست این کمبود را به هنگام تغذیه طیور و انسان با افزودن مواد دارنده این اسیدآمینه‌ها برطرف نمود. با کشف ذرت، اوپک ـ 2 توسط مرتز و همکاران در سال 1964 امیدواری‌هایی برای بهبود کیفیت پروتئین ذرت بوجود آمد، ولی عملکرد ذرت اوپک ـ 2 معمولاً کمتر از ذرت نرمال می‌باشد. اصلاح‌گران به دنبال راه‌هایی هستند که علاوه بر واردکردن ژن اوپک ـ 2، عملکرد را به سطح ذرت نرمال برسانند.

اصلاح برای کیفیت پروتئین ذرت
مقدمه
ذرت بطور متوسط در 8/128 میلیون هکتار از اراضی سراسر جهان در سال‌های 87-1985 کشت می‌شد که 3/80 میلیون هکتار یا 62% آن در کشورهای در حال توسعه بوده است. (فائو، 1988) کل تولید ذرت بر اساس متوسط سال‌های 87-1985، 9/477 میلیون تن بوده است و 7/176 میلیون تن آن مربوط به کشورهای در حال توسعه است. در کشورهای توسعه یافته، 78% از ذرت تولیدی برای تغذیه دام استفاده می‌شود و فقط 6% به عنوان غذا، در حالی که در کشورهای کمترتوسعه یافته، 50% به عنوان علوفه و 40% به عنوان غذا مصرف می‌شود، باقی‌مانده برای اشکال صنعتی یا تولید بذر استفاده می‌شود.
گرچه در ابتدا ذرت به عنوان یک منبع فراهم آورنده کالری مورد توجه بوده است. مجموع پروتئین آن نیز قابل توجه است. در سال‌های 87-1985 ذرت تقریباً 43 میلیون تن پروتئین عرصه کرده است (با فرض محتوای پروتئین 9%) که می‌تواند با 39 میلیون تن پروتئین حاصل از سویا (با محتوای پروتئین 38%) مقایسه شود.

الف) مقدار پروتئین ذرت
حیوانات تک‌معده‌ای و انسان قادر به سنتز اسیدهای آمینه ضروری نیستند، لذا لازم است مقادیر کافی از این اسیدها برای سنتز پروتئین فراهم شود. ارزش بیولوژیکی پروتئین ذرت معمولی برای حیوانات تک‌معده‌ای و انسان محدود است، زیرا ترکیب آمینواسیدهای آن نامناسب است. آمینواسیدها تا زمان بروز محدودیت یکی از آنها، در ذرت پروتئین بکار برده می‌شوند. (میستر، 1965) برای انسان لیزین، اولین آمینواسید محدودکننده در ذرت است. (کیس و همکاران ، 1965، برسانی و همکاران ، 1968، اگوم ، 1974) و دومی تریپتوفان است. (برسانی، 1975) در حالی که برای خوک تریپتوفان در درجه اول و لیزین در درجه دوم قرار دارد (بیکر و همکاران ، 1965). کیفیت پروتئین در غلات توسط نشریات مختلفی دسته‌بندی شده است و اخیراً توسط (برایت و شوری، 1983 و اولسن و فری، 1987) بازنگری شده است.

ب) ذرت با پروتئین بالا
تحقیقات با هدف افزایش ارزش غذایی ذرت بر روی تغلیظ پروتئین آن متمرکز شده است که در دانه و سیلو تحت تاثیر ترکیب ژنتیکی گیاه و محیط قرار دارد. (کلوور و مرتز ، 1987)
آزمایشات انتخاب کلاسیک برای محتوای پروتئین زیاد و کم در دانه ذرت که در ایستگاه آزمایشات کشاورزی ایلینویز شروع شد، بصیرت لازم در مورد امکانات و محدودیت‌های انتخاب متناوب برای یک صفت پلی‌ژنیک را فراهم آورد. پس از 70 نسل انتخاب محتوای پروتئین ایلینویز از 9/10% در جمعیت اولیه به 6/26% در استرین‌های پروتئین ایلینویز (IHP) رسید. (دودلی ، 1974)

پس از 76 نسل انتخاب دودلی (1977) نتیجه گرفت که محدودیت نظری انتخاب هنوز بروز نکرده است، اما یک همبستگی منفی بین عملکرد دانه و درصد پروتئین دانه استرین IHP اتفاق افتاده است. او اصلاح برای سطح متوسط پروتئین و پیشرفت عملکرد را برای افزایش تولید پروتئین در هکتار مطرح کرده است.

IHP به عنوان یک منبع‌های پروتئین در برنامه‌های اصلاحی متنوعی بکار رفته است. در رژیم پلاسمی که محتوی 4 لاین مربوط به IHP بود، (پالرمو و همکاران ، 1987، الف و ب) هیچ رابطه‌ای بین عملکرد دانه و درصد پروتئین دانه پیدا نکردند. پالرمو (1990، مکاتبات خصوصی) گزارش کرده است که چندین هیبرید با

محتوای پروتئین افزایش یافته برای تهیه سیلو جهت احشام در آلمان غربی آزاد شده است. محتوای پروتئین دانه آنها 12% بوده است، در مقابل 10% محتوای هیبریدهای استانداردی که از نظر رسیدگی و عملکرد دانه با آنها قابل مقایسه بودند. اگرچه پروتئین و عملکرد پروتئین گزارش شده است.

ج) ذرت با کیفیت بالای پروتئین
یک مفهوم نویدبخش‌تر برای بالابردن ارزش غذایی ذرت توسعه کیفیت پروتئین آن است. اولین قدم بزرگ در این زمینه، کشف تاثیر موتانت‌های اوپک ـ 2 و فلوری ـ 2 بر روی لیزین و تریپتوفان محتوی پروتئین اندوسپرم ذرت بود. (مرتز و همکاران ، 1964 و نلسون و همکاران ، 1965)

موتانت‌های اضافی معرفی شده‌اند که پروتئین اندوسپرم ذرت را متحول کرده‌اند. (بخش II توجه شود) برنامه‌های اصلاحی با توسعه رژیم پلاسم‌هایی شروع شد (لاین‌های اینرد الیت برای مناطق معتدله و جمعیت‌های الیت برای مناطق حاره) که حاوی موتان‌های عمدتاً اوپک ـ 2 بودند. بزودی چندین عقب‌ماندگی در رژیم پلاسم اوپک ـ 2 ظاهر شد، شامل کاهش عملکرد، نرمی و تیره‌شدن دانه، ظهور گچی‌شدن، خشک‌شدن آهسته‌تر در مزرعه و حساسیت بیشتر به پوسیدگی بلال نسبت به ذرت نرمال.

بلافاصله پس از ظهور آن مشکلات، محققین مختلفی تنوع برای اندوسپرم سخت را در ذرت اوپک ـ 2 سازگار به مناطق معتدله و حاره مشاهده کردند. در اوایل دهه 1970 محققین در سیمیت شروع کردند به توسعه جمعیت‌های اوپک ـ 2 با اندوسپرم سخت که با ذرت با کیفیت [QPM] خوانده می‌شد و انتظار می‌رفت که یک تنوع باارزش برای کاهش سوء تغذیه ساخته شود. در این بازنگری، اصلاح برای افزایش کیفیت پروتئین تشریح می‌شود، تاریخچه اصلاح QPM مطرح می‌گردد و چهارچوب گیاهان آینده در توسعه QPM عنوان می‌گردد.

2- موتانت‌های کیفیت پروتئین
الف: ژنتیک
ژنوم ذرت محتوی لوکوس‌هایی بر روی چندین کروموزوم است که بر روی تنوع خصوصیات نشاسته و پروتئین اندوسپرم تاثیر می‌گذارند. این بخش ژنتیک ارزش موتان‌ها مختلف و پتانسیل استفاده از آنها در برنامه‌های عملی اصلاح نباتات شرح داده می‌شود.
دراوایل دهه 1960، دانشمندان علاقه خاصی به جستجوی ژن‌های موتانتی که می‌توانستند کیفیت بهتری در پروتئین اندوسپرم ذرت ایجاد کنند، ابراز داشتند. در ادامه موفقیت‌ها با اوپک ـ 2 و فلوری ـ 2 شروع شد. جستجو برای موتان‌های جدیدی که بتوانند پروفیل آمینواسید را اصلاح کنند، خصوصاً با افزایش غلظت لیزین و تریپتوفان ادامه یافت.
در میان موتان‌های اضافی، اوپک ـ 7 (مک ویرتر ، 1971، میسرا و همکاران ، 1972)؛ اوپک ـ 6 (ما و نلسون ، 1975)؛ فلوری ـ 3 (ما و نلسون، 1975)؛ دفکتیو. بی ـ 30 (سالامینی و همکاران ، 1975) و ماکروفیت (سالامینی و همکاران، 1983) گزارش شده است.
بجز اپک ـ 2 که تا حدی بررسی شده است، هیچکدام از آن موتان‌ها هیچ استفاده عملی در برنامه‌های اصلاحی نداشتند. اطلاعات بیشتر درباره آنها در مقالات برایت و شوری (1983)، نلسون (1979) و کلوور و مارتز (1987) آمده است.
موتانت‌های اوپک ـ 2، فلوری ـ 2 و اوپک ـ 7 به ترتیب بر روی کروموزم‌های 1047 قرار دارند. هر دو موتان اوپک ـ 2 و اوپک ـ 7 به عنوان مغلوب ساده عمل می‌کنند، در حالی که فلوری ـ 2 حالت نیمه غالبیت را نشان می‌دهد. از این رو اوپک ـ 2 و اوپک ـ 7 حالت نیمه غالبیت را نشان می‌دهد. فقط موقعی اثر آنها در اندوسپرم بروز می‌کند که سه عامل مغلوب حضور داشته باشد. این هم در مورد دانه و هم خصوصیات شیمیایی صادق است.
از طرف دیگر اوپک ـ 2 اثر خود را در فنوتیپ دانه و کیفیت پروتئین بروز می‌دهد و اثر آن بسته به تعداد آلل‌های غالب و مغلوب در اندوسپرم تریپلوئید تغییر می‌کند. همه آن موتان‌ها یک خصوصیات مشترکی دارند، شامل کاهش نسبت پرولامین (زئین) در پروتئین، نرمی، اندوسپرم گچی و کاهش مقدار ماده خشک. نقش آن ژن‌ها در کنترل و بوسنتز پروتئین‌های ذخیره در مطالعات متعددی آزمون گردیده است. (لارکینز و همکاران ، 1982؛ برایت شوری ، 1983؛ تای ، 1983؛ گلوور و مرتز ، 1987) تشخیص داده شده که بیشتر موتان‌های بالیزین بالا از ساخت اجزاء یا ساب یونیت‌های متشکله بخش زئین جلوگیری می‌کنند.

از این رو هر کدام از آن موتانت‌ها بر روی سنتز بیش از یک پروتئین اثر می‌گذارند. (نلسون ، 1969؛ ما و نلسون ، 1975؛ دیفونزو و همکاران ، 1980) آنها ژن‌های رگولاتوری را توضیح داده‌اند. سنتز زئین در حدود 12 روز پس از گرده‌افشانی شروع می‌شود و بین 16 و 35 روز پس از گرده‌افشانی فعال است. (تای و دالبی ، 1974؛ تای و همکاران، 1978؛ اوکس و همکاران ، 1979 و ول و بیتز ، 1987). در موتان اوپک ـ 2 از 35 روز بعد از گرده افشانی به بعد از افزایش زئین کم یا هیچ است. در حالی که در ژنوتیپ‌های نرمال افزایش زئین می‌تواند تا 50 روز پس از گرده‌افشانی انجام شود، (تای و دالبی، 1974؛ تای، 1979).
زئین به 4 گروه منفصل تقسیم می‌شود که بر اساس وزن مولکولی تعیین شده بوسیله SDS-PAGE انجام می‌شود. بزرگترین آلفا ـ زئین نامیده می‌شود و بوسیله یک خانواده مولتی‌ژن بزرگ کد می‌شود. (هاژن و روبنستین ، 1981)

گروه‌های دیگر، بتا، دلتا و گامازئین بوسیله یک یا دو ژن کد می‌شوند. بعضی از ژن‌ها ممکن است فقط از یک جزء اصلی جلوگیری کنند. (آلفا زئین در اوپک ـ 2) یا دو جزء (آلفا و بتازئین در فلوری ـ 2) و بقیه ممکن است از ساخت تمام اجزاء جلوگیری کنند، مانند مورد اوپک ـ 6 و ماکرونیت.

اوپک ـ 2 نسخه‌برداری از ژن زئین خصوصاً الفا ـ زئین‌ها را منظماً تعدیل و تضعیف می‌کند. در ترکیب‌های دابل موتانت‌ شامل فقط موتانت‌های لیزین، اوپک ـ 2 و اوپک ـ 7 به نظر می‌رسد که نسبت به فلوری ـ 2، حالت اپی استازی دارند، اما ظاهراً با مکروفیت در جلوگیری از سنتز زئین همکاری دارند. هرچند اوپک ـ 2 و اوپک ـ 7 به روش افزایشی مانع سنتز زئین می‌شوند. اوپک ـ 2 و اوپک ـ 7 پایین‌ترین نسبت تجمع زئین را طی دوره رشد نرمال نشان می‌دهند، در حالی که فلوری ـ 2 سطح متوسط بین ذرت نرمال و ذرت اوپک ـ 2 را نشان می‌دهد.

خصوصیات بیوشیمیایی

مقالات گذشته، خلاصه‌ای از تحقیقات بر روی بیوشیمی پروتئین اندسپرم ذرت را فراهم کرده است. (وال و پائولیس ، 1978؛ تای، 1983؛ ویلسون، 1983؛ گلوور و مرتز ، 1987؛ گلوور، 1988؛ شوت ول و لارکینز ، 1989)
پروتئین دانه ذرت را می‌توان بر اساس حلالیت آنها (اوسبورن و مندل ، 1914)، به چهار گروه اصلی تقسیم کرد:
1 آلبومین (محلول در آب)
2 گلوبولین (محلول در آب نمک)

3 پرولامین و یا زئین (محلول در الکل)
4 گلوتلین (محلول در اسید یا باز)
اخیراً با استفاده از طرح لاندری ـ موریوکس (1970) دسته‌بندی اجزاء پروتئین قدری متفاوت شده است. با این روش میسرا و همکاران (1975)، پنج جزء پروتئینی را تعریف کرده‌اند:
جزء I (آلبومین‌ها و گلوبولین)
جزء II (زئین)

جزء III (شبه زئین)
جزء IV (شبیه گلوتلین)
جزء V (گلوتلین حقیقی)
تفاوت در ترکیب آمینواسیدها، بین اندوسپرم ذرت نرمال و موتانت، ابتداً در ترکیب آمینواسیدها بین اندوسپرم ذرت نرمال و موتانت، ابتداً ناشی از تفاوت در مقادیر نسبی اجزاء مختلف است. (میسرا و همکاران، 1975)
جدول زیر توزیع اجزاء پروتئین در سه جمعیت ذرت با سابقه ژنتیکی تاکسینو را نشان می‌دهد: معمولی، اوپک ـ 2 نرم، اوپک ـ 2 با اندوسپرم سخت [QPM]. ژن اوپک ـ 2 شدیداً مقدار جزء II (زئین حقیقی) را کاهش می‌دهد و سایر اجزاء خصوصاً جزء I (آلبومین و گلوبولین) و جزء V (گلوتامین) را افزایش می‌دهد. جزء III (شبه زئین) اغلب در اندوسپرم ذرت اوپک ـ 2 تغییر یافته [QPM] افزایش می‌یابد. سایر مولفین هم تاریخ مشابهی بدست آورده‌اند. (جنتینتا و همکاران ، 1975؛ اورتگا و باتس ، 1983؛ اورتگا و همکاران، 1991)
جدول 1: توزیع اجزاء پروتئین نمونه‌های اندوسپرم نرمال، اندوسپرم نرم (اوپک ـ 2) و استرین‌های QPM تاکسینو – 1 و متوسط 2 اینبرد آمریکایی
مرجع: اجزاء پروتئین، سیمیت، محتوی لیزین اجزاء مختلف بر طبق میسرا و همکاران (1976)

متوسط محتوی لیزین 3 اینرد امریکایی* درصد از کل پروتئین ( g/100g پروتئین) جزء
تاکسینو – 1
(QPM) تاکسینو – 02
(نرم) تاکسیو – 1
(نرمال)
2/6 12 17 6/6 I آلبومین‌ها ـ گلوبولین و نیتروژن محلول
1/0 2/9 7/9 7/48 II زئین
5/0 7/22 4/13 14 IIIشبه زئین
6/1 4/15 2/17 2/9 IV شبیه گلوتلین
7/6 4/32 5/34 17 V گلوتلین حقیقی
4/7 1/8 5/4 باقیمانده
* oh43+w22+(normals)

طبق میسرا و همکاران (1976) پروتئین جزء I و جزء V ژرم پلاسم آمریکایی به ترتیب لیزین بیشتر است تا ذرت نرمال، زیرا آن نسبت بزرگتری از اجزاء I و V دارد و نسبت کمتری از جزء II (زئین) که شامل 50% کل پروتئین در ذرت معمولی است و اغلب لیسین و تریپتوفان ندارد.
با روش لاندری ـ موراکس، پروتئین‌های ذخیره‌ای در محلولیت اجزاء II, III, IV بروز می‌کند. نتیجتاً ترکیب آمینواسیدهای آن اجزاء شدیداً بوسیله آلفا، بتا و گاما زئین تحت تاثیر قرار می‌گیرند. والاس و همکاران (1990) روشی را تشریح کردند که تمام پروتئین‌های ذخیره‌ای (آلفا، بتا، گاما و دلتا) را از پروتئینغیرذخیره‌ای و همچنین زئین غیرمحلول جدا می‌کند. ابتدا کل پروتئین را در دنیچرینگ بافر در شرایط احیایی حل می‌کنند و سپس تا 70% الکل اضافه می‌کنند.
نتایج تجزیه به آنها نشان داد که پروتئین QPM در مقایسه با اوپک ـ 2 نرم و نرمال 3-4 برابر افزایش گاما ـ زئین داشته است. این پروتئین محتوای بالایی از پرولین (25%) و سیستئین (7%) دارد. مولفین نتیجه گرفته‌اند که به احتمال قوی، تغییر فنوتیپ QPM به علت مقادیر زیادتر گاما ـ زئین آن است.